Ejemplos de Enzimas

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Autor: Redacci√≥n ejemplosde.com, a√Īo 2020

Las enzimas son compuestos químicos que participan en los procesos biológicos, modificando la velocidad de las reacciones en el cuerpo humano y en los demás sistemas vivos. Actúan como catalizadores, es decir, aceleran o frenan los procesos para que los nutrientes se puedan asimilar más rápido y el organismo se encuentre en óptimas condiciones.

Su intervención en los mecanismos del metabolismo es vital; sin las enzimas, sería imposible tener acceso a sustancias indispensables. No afectan los reactivos ni los productos, sino que aportan cambios como:

  • Cambiar la energía de activación de la reacción.
  • Propiciar un medio idóneo para que las especies interactúen con un buen rendimiento.

Propiedades de las enzimas

Las enzimas se caracterizan por las siguientes propiedades:

  • Tienen un centro activo: Su estructura química lleva una parte fija y un centro activo. El centro activo es una cadena o grupo funcional, destinado a participar en las reacciones bioquímicas y encargado de acelerarlas o propiciarlas. A la parte que es protagonista de la reacción y que se encarga de la transformación se le llama sustrato, y se desprende del centro activo para empezar a actuar.
  • Son específicas: Debido a su centro activo muy particular, las enzimas son reactivos químicos con una alta especificidad. Es decir, por los átomos que conforman sus moléculas, su participación es exclusiva de ciertos mecanismos de reacción.
  • Tienen una constante de velocidad: La constante de velocidad es un valor numérico que describe qué tan rápida o lenta es la intervención de una enzima cuando interactúa con la sustancia del organismo correspondiente. Puede ser desde un valor decimal menor a 1 hasta incluso valores que superan las decenas de millares.
  • Demuestran un gran valor analítico: Las enzimas, gracias a que no se involucran químicamente con los reactivos de las reacciones bioquímicas, pero sí ofrecen una medida de su transcurso, son un gran atractivo desde el punto de vista analítico, ya que permite determinar cualitativa y cuantitativamente un analito (sustancia analizada) en mezclas complejas, sin que se necesite separarlo antes.

Tipos de enzimas según su estructura

Las enzimas, según su estructura, se clasifican en tres grandes grupos:

  • Isoenzimas
  • Heteroenzimas
  • Aloenzimas

Las isoenzimas son variaciones en la molécula de la enzima que le da ciertas características físicoquímicas, como diferente pH, diferente constante de velocidad, diferente acción de inhibidores y de activadores. Además, propiedades inmunológicas distintas, localización o lugares de origen diferentes. Estas enzimas realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en condiciones distintas.

Las heteroenzimas son enzimas con funciones semejantes, específicas de las diversas especies biológicas, por ejemplo la LDH del hombre y del conejo.

Las aloenzimas son variantes de enzimas e isoenzimas condicionadas genéticamente que solo aparecen en determinados individuos de una misma especie. La mayoría de las aloenzimas no conducen a las manifestaciones patológicas. Sirven para caracterizar el tipo bioquímico de un individuo. Hay, por ejemplo, aloenzimas de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa y de la pseudocolinesterasa.

Las enzimas participan en procesos celulares

Tipos de enzimas según su lugar de acción

Las enzimas se clasifican en tres grandes grupos según el sitio donde actúan:

  • Enzimas plasmoespefícicas
  • Enzimas secretadas o exocitoenzimas
  • Enzimas celulares o endocitoenzimas

Las enzimas plasmoespecíficas actúan directamente en el plasma de la sangre. Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de acción, donde encuentran su sustrato y su coenzima. Ejemplos de enzimas plasmoespecíficas son: las del complejo protrombínico, la lipoproteinlipasa, el plasminógeno y la pseudocolinesterasa. Una disminución de su actividad indica una alteración en la síntesis y, como la mayoría son producidas en el hígado, esto señala una alteración de la funcionalidad hepática.

Las enzimas secretadas o exocitoenzimas son secretadas por glándulas o tejidos muy especializados, su lugar de acción está alejado, es el caso de las enzimas digestivas segregadas por el páncreas y que van al duodeno a ejercer su acción, como por ejemplo la amilasa, la lipasa, la tripsina, entre otras.

Las enzimas celulares o endocitoenzimas son todas aquellas enzimas que tienen su lugar de acción dentro de la misma célula que las sintetiza, no tienen acción en plasma por falta de sustrato y de coenzima. Se dividen a su vez en dos grupos: ubicuas y organoespecíficas. Las ubicuas participan en el metabolismo general, y las organoespecíficas sólo intervienen en un órgano.

Importancia de las enzimas en laboratorio

Para dar un seguimiento sencillo al curso de una reacción química, conviene que en la misma se produzca un cambio en las propiedades físicas de los sustratos o productos que permita determinar cuantitativamente el progreso de la reacción. Cuando esto no sucede, se recurre normalmente a una reacción enzimática acoplada.

En este medio, una reacción acoplada es en la que se utiliza como sustrato uno de los productos de la primera y que, a su vez, conduce a un producto de fácil detección. Son bastante numerosas las posibilidades de empleo de reacciones acopladas, por lo que actualmente es posible la utilización de ensayos enzimáticos para la determinación de una amplísima variedad de analitos de interés químico, clínico o industrial.

No obstante, la utilización práctica de las enzimas supera su empleo analítico. Su especificidad y su enorme eficacia catalítica han atraído la atención desde hace tiempo, con el fin de emplearlas como catalizadores en reacciones del ámbito industrial. Por cierto, se utilizan en abundancia en las industrias farmacéutica y alimentaria. Esto sirve para programar procesos industriales.

Funciones de algunas enzimas importantes

La acetilcolinesterasa cataliza la hidrólisis de la acetilcolina, un neurotransmisor que participa en las sinapsis neuromusculares. La acetilcolina se almacena en las vesículas sinápticas, situadas en la terminal de un axón (parte de una neurona).

La lisozima está presente en la secreción nasal, en las lágrimas y en la saliva. Cataliza la ruptura de algunos enlaces entre el ácido N-acetilmurámico y la 2-acetamido-2-desoxiglucosa en mucopolisacáridos o mucopéptidos. Como estos últimos son polímeros que forman las paredes bacterianas, la lisozima ejerce una acción de lisis o ruptura sobre las bacterias.

Las aminoacil-tRNa sintetasas son las enzimas que se encargan de ir uniendo los aminoácidos, moléculas que sirven como piezas que se enlazan en cadena, para la creación de las proteínas. Existen sintetasas específicas para cada aminoácido.

Ejemplos de enzimas

  1. Acetilcolinesterasa
  2. Lisozima
  3. Aminoacil-tRNa sintetasas
  4. Treonina desaminasa
  5. Aspartato transcarbamoilasa
  6. Orotidina-5-fosfato descarboxilasa
  7. Hexoquinasa
  8. Enzima honoraria
  9. Transglutaminasa tisular
  10. Amilasa pancreática
  11. Amilasa salival
  12. Lipasa
  13. Tripsina
  14. Glucógeno fosforilasa
  15. Glucógeno fosforilasa quinasa
  16. Proteína quinasa A
  17. Plasminógeno
  18. Pseudocolinesterasa
  19. Lipoproteinlipasa
  20. Alanina-aminotransferasa
  21. Aspartato-aminotransferasa
  22. Protrombina
  23. Ceruloplasmina
  24. Fosfatasa prostática
  25. Pepsinógeno
  26. Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa
  27. 1,6-difosfo-fructo-aldolasa
  28. Glucosa-6-fosfatasa
  29. Enzima del ciclo de la urea
  30. Gammaglutamiltranspeptidasa

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Citado APA: (A. 2020,08. Ejemplos de Enzimas. Revista ejemplosde.com. Obtenido 08, 2020, de https://www.ejemplosde.com/38-quimica/2359-ejemplos_de_enzimas.html)

Autor: Redacci√≥n ejemplosde.com, a√Īo 2020

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