BIOLOGÍA · BIOMOLÉCULAS Y NUTRIENTES
De la glicina a la histidina: reconoce los veinte aminoácidos habituales de las proteínas por sus abreviaturas y cadenas laterales. Después, compara los nueve esenciales y practica cómo se forma y se lee un péptido.
Un aminoácido es un compuesto con un grupo amino y un grupo carboxilo. En los alfa-aminoácidos de esta colección, ambos se relacionan con el carbono alfa, situado junto al carbono del carboxilo. El enlace peptídico no une estos grupos dentro de un aminoácido: une residuos de aminoácidos diferentes.
Los veinte de la lista son el repertorio común que se estudia para las proteínas. No son todos los aminoácidos existentes. Por ejemplo, la beta-alanina tiene el amino en otra posición; la selenocisteína contiene selenio y queda fuera de este conjunto de veinte.
[1] [6]En las fórmulas de las fichas, R representa la cadena lateral. Se indica cuándo una fórmula omite cargas para mostrar los enlaces; la protonación real depende del pH. Los grupos se usan para comparar, no como compartimentos excluyentes.
EJEMPLO 01
Ala · A · cadena lateral pequeña
Su grupo R es –CH₃. Compararla con glicina permite ver cómo cambia un aminoácido al sustituir un hidrógeno lateral por un metilo.
Para distinguirlo: A es el símbolo de una letra; Ala es el de tres. No representan dos sustancias distintas. [1] [2]
EJEMPLO 02
Val · V · cadena ramificada
Su grupo R es –CH(CH₃)₂: la cadena lateral se ramifica en dos grupos metilo. Es uno de los nueve aminoácidos esenciales humanos.
Para distinguirlo: Ramificada describe la estructura; esencial describe una necesidad nutricional. Son criterios diferentes. [1] [4]
EJEMPLO 03
Leu · L · cadena ramificada
Su cadena lateral es –CH₂–CH(CH₃)₂. El grupo CH₂ separa el carbono alfa del punto de ramificación.
Para distinguirlo: Leucina e isoleucina tienen la misma fórmula molecular, pero distinta disposición de los enlaces. [1]
EJEMPLO 04
Ile · I · cadena ramificada
Su grupo R es –CH(CH₃)–CH₂–CH₃. La ramificación aparece junto al carbono alfa, a diferencia de la leucina.
Para distinguirlo: El nombre «iso» no significa que sea una forma idéntica de leucina: son isómeros distintos. [1]
EJEMPLO 05
Pro · P · estructura cíclica
Su cadena lateral se cierra sobre el nitrógeno y forma un anillo de cinco miembros. Esto restringe la libertad de movimiento del esqueleto peptídico.
Para distinguirlo: En la forma sin cargas, su grupo amino es secundario, –NH–; no encaja sin ajustes en el dibujo habitual con –NH₂. [1] [3]
EJEMPLO 06
Met · M · cadena con azufre
Su grupo R es –CH₂–CH₂–S–CH₃. El azufre queda entre dos carbonos: es un tioéter.
Para distinguirlo: No posee el grupo –SH de la cisteína; contener azufre no basta para formar un puente disulfuro de la misma manera. [1]
EJEMPLO 07
Phe · F · anillo aromático
Su cadena lateral –CH₂–C₆H₅ contiene un anillo de benceno. Ese grupo permite compararla con la tirosina.
Para distinguirlo: Fenilalanina y tirosina son aromáticas, pero la tirosina añade un grupo OH al anillo. [1]
EJEMPLO 08
Trp · W · sistema aromático con nitrógeno
La cadena lateral contiene un grupo indol: dos anillos fusionados, uno de ellos con nitrógeno.
Para distinguirlo: Su símbolo es W, no T; T corresponde a treonina. [1] [2]
EJEMPLO 09
Gly · G · el grupo R es un hidrógeno
La glicina tiene R = H. Su carbono alfa está unido a dos hidrógenos, por lo que no es un centro quiral.
Para distinguirlo: Es la excepción a la quiralidad del carbono alfa entre los veinte aminoácidos comunes. [1] [3]
EJEMPLO 10
Ser · S · cadena lateral con hidroxilo
Su grupo R es –CH₂–OH. El grupo hidroxilo aporta polaridad y permite interacciones mediante puentes de hidrógeno.
Para distinguirlo: La clasificación se refiere a la cadena lateral; no elimina los grupos ionizables del resto del aminoácido. [1] [3]
EJEMPLO 11
Thr · T · hidroxilo y metilo
Su cadena lateral es –CH(OH)–CH₃. Comparte el OH con serina, pero tiene un carbono adicional.
Para distinguirlo: Thr es treonina; Trp es triptófano. Las abreviaturas deben leerse completas. [1] [2]
EJEMPLO 12
Cys · C · grupo tiol
Su cadena lateral –CH₂–SH contiene un tiol. Dos residuos de cisteína pueden enlazarse por un puente disulfuro, –S–S–, al oxidarse.
Para distinguirlo: No todas las cisteínas de una proteína forman disulfuros. La unión de dos cisteínas por este enlace se denomina cistina. [1] [5]
EJEMPLO 13
Asn · N · cadena lateral con amida
Su grupo R es –CH₂–CONH₂. La amida es polar y normalmente no lleva carga neta cerca de pH neutro.
Para distinguirlo: Asn no es Asp: asparagina y ácido aspártico tienen grupos laterales diferentes. [1] [3]
EJEMPLO 14
Gln · Q · amida con un CH₂ adicional
Su cadena lateral –CH₂–CH₂–CONH₂ contiene un grupo amida. Tiene un CH₂ más que la asparagina.
Para distinguirlo: Gln es glutamina; Glu es ácido glutámico. Una letra cambia la identidad de la molécula. [1] [2]
EJEMPLO 15
Tyr · Y · anillo aromático con OH
El grupo R es –CH₂–C₆H₄–OH, con el OH en posición para. Combina un anillo aromático y un grupo fenólico.
Para distinguirlo: «Aromático» y «polar» no son categorías necesariamente excluyentes. [1]
EJEMPLO 16
Asp · D · grupo lateral ácido
En la representación sin cargas, R es –CH₂–COOH. Cerca de pH neutro, ese grupo lateral está mayoritariamente como –CH₂–COO⁻.
Para distinguirlo: Aspartato designa la forma desprotonada; asparagina, con amida, es otra sustancia. [1] [3]
EJEMPLO 17
Glu · E · grupo lateral ácido
Su cadena lateral contiene dos CH₂ antes del grupo carboxilo: –CH₂–CH₂–COOH. Cerca de pH neutro predomina el carboxilato lateral.
Para distinguirlo: Comparado con aspartato, tiene un CH₂ adicional; comparado con glutamina, cambia carboxilo por amida. [1] [3]
EJEMPLO 18
Lys · K · grupo lateral básico
Su cadena lateral termina en un grupo amino: –(CH₂)₄–NH₂ en la forma sin cargas. Cerca de pH neutro suele estar protonado, –NH₃⁺.
Para distinguirlo: El símbolo K corresponde a lisina; la letra L se reserva para leucina. [1] [2] [3]
EJEMPLO 19
Arg · R · grupo guanidinio
Su cadena lateral contiene un grupo guanidinio que suele tener carga positiva cerca de pH neutro.
Para distinguirlo: Arginina se escribe con «i». Su grupo lateral no es el mismo grupo amino terminal de la lisina. [1] [3]
EJEMPLO 20
His · H · anillo imidazol
Su cadena lateral contiene un imidazol que puede aceptar o ceder protones. El estado de carga depende del pH y del entorno molecular.
Para distinguirlo: Es uno de los nueve esenciales. No debe representarse como siempre positiva a pH fisiológico. [1] [4] [8]
Esquema sin cargas:
H₂N–CH(R)–COOH
Forma dipolar de un aminoácido libre con R neutro, cerca de pH neutro:
⁺H₃N–CH(R)–COO⁻
La forma dipolar o zwitterión lleva cargas de signos opuestos. «Cadena lateral sin carga» no significa «molécula sin grupos cargados». Aspartato, glutamato, lisina y arginina añaden grupos laterales ionizables; no se calcula su carga mirando solo el esqueleto común.
[1] [3]Si R = CH₃ y usamos la forma mayoritaria cerca de pH neutro, el grupo amino aporta +1 y el carboxilato −1. La cadena lateral no añade carga. La suma formal es +1 − 1 = 0, aunque la molécula tenga dos grupos cargados.
Este cálculo no describe todos los pH. En medio más ácido o más básico cambian las proporciones de las formas protonadas y desprotonadas.
[3]En humanos, los esenciales deben obtenerse de la alimentación porque el organismo no los sintetiza en cantidad suficiente. Son histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
| Aminoácido | Tres letras | Una letra |
|---|---|---|
| Histidina | His | H |
| Isoleucina | Ile | I |
| Leucina | Leu | L |
| Lisina | Lys | K |
| Metionina | Met | M |
| Fenilalanina | Phe | F |
| Treonina | Thr | T |
| Triptófano | Trp | W |
| Valina | Val | V |
No esencial no significa prescindible: el cuerpo lo necesita, pero puede sintetizarlo. Algunos, como arginina o glutamina, pueden ser condicionalmente esenciales cuando la síntesis no cubre la demanda en determinadas circunstancias. Esta clasificación no es una recomendación de suplementos.
[2] [4]Para representar el balance de una condensación, dibujamos las formas sin cargas. El producto es el dipéptido glicilalanina.
H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH
→ H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O
Es un balance didáctico, no una instrucción para mezclar aminoácidos y obtener proteínas. La síntesis celular utiliza aminoácidos unidos a ARN de transferencia y la maquinaria del ribosoma.
[5] [9]Una cadena lineal simple de n residuos tiene n − 1 enlaces peptídicos. Gly–Ala tiene dos residuos y un enlace; Gly–Ala–Ser, tres residuos y dos enlaces. En cadenas cíclicas o modificadas hay que revisar la estructura concreta.
Los extremos de una cadena lineal no modificada se llaman N-terminal y C-terminal. La rotación del enlace peptídico está restringida por su carácter parcial de doble enlace; eso no inmoviliza toda la cadena.
[5]| Nivel | Qué describe | Ejemplo de lectura |
|---|---|---|
| Primaria | Orden de residuos | Gly–Ala–Ser es distinto de Ser–Ala–Gly |
| Secundaria | Patrones locales del esqueleto | Hélices alfa y láminas beta |
| Terciaria | Organización tridimensional de una cadena | Cómo se disponen sus regiones entre sí |
| Cuaternaria | Asociación de varias cadenas | Solo se aplica cuando hay varias subunidades |
La secuencia influye en el plegamiento y la función. Participan interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno, interacciones entre grupos cargados y, cuando existen, disulfuros entre cisteínas. Las chaperonas ayudan a algunas proteínas a plegarse correctamente.
No se explica la resistencia de tendones o cartílagos diciendo que tienen «aminoácidos duros». Importan la secuencia, la organización y las interacciones de proteínas como el colágeno con otros componentes del tejido. Una proteína puede contener una cadena o varias; una cadena larga no queda caracterizada solo por llamarla polipéptido.
[5]Las proteínas de carne de res, huevos, lácteos, espelta, soya y quinoa contienen aminoácidos. Son alimentos, no aminoácidos individuales. Su digestión permite obtener materiales que el organismo utiliza para construir sus propias proteínas y otras moléculas.
La calidad proteica no se determina solo por encontrar los nueve esenciales en una lista de ingredientes. Se evalúan sus proporciones respecto a un patrón y su digestibilidad. Para valorar cuánto aporta una comida también importa la cantidad consumida. Por eso no se atribuye la misma calidad a los seis alimentos por el mero hecho de contener proteínas.
[4] [7]
Consultadas el 8 de octubre de 2026.